단 백 질

서론
단백질이란?

아미노산으로 이루어져 있으며 생물체에서 일어나는 화학반응에 필요한 복합분자 이다.

단백질은 구성물질인 아미노산이 펩티드 결합(아미노산의 아미노기[-NH2기]와 다른 아미노산의 카르복실기[-COOH기]가 연결되어 있음)으로 연결되어 있으며, 매우 큰 분자이기 때문에 때때로 거대분자 펩티드라고도 한다.

아미노산은 여러 가지 구조식을 가지고 있지만 단백질을 구성하는 아미노산의 일반 구조식은 RCH(NH2)COOH이다(여기서 C는 탄소, H는 수소, N은 질소, O는 산소, R은 아미노산마다 구조가 다른 곁사슬).

아미노산은 서로 연결되어 긴 사슬을 형성하며 대부분의 단백질은 100개 이상의 아미노산으로 이루어져 있다.

생물체에서 발견되는 대부분의 단백질은 20가지의 아미노산으로 구성되어 있으며 각 아미노산은 여러 번 반복되면서 정해진 순서대로 1줄로 연결되어 있다.

각 종류의 단백질은 독특한 아미노산 서열을 가지며 이런 순서를 1차 구조라 하고 이것이 단백질의 구조와 기능을 결정한다.

아미노산의 상호작용을 통해 단백질 사슬은 특징적인 2차 구조를 이루며 어떤 경우는 3차 구조를 만들기도 한다.

2차 구조는 아미노산을 서로 연결하는 펩티드 결합의 각도에 의해 결정되며, 이런 결합각도는 한 아미노산의 질소원자와 다른 아미노산의 산소원자 사이에서 수소결합에 의해 만들어지는데 일반적으로 이런 수소결합은 나선형의 2차 구조(밧줄이 관 둘레를 감고 있는 것과 같은 구조)를 형성한다.
3차 구조는 단백질 사슬이 구부러지고 접혀짐으로써 형성되며, 정도의 차이는 있지만 구형단백질(球形蛋白質)을 형성한다.

3차 구조는 아미노산의 곁사슬에 의해 결정된다.

곁사슬 중에는 너무 커서 단백질 사슬의 정상적인 2차 나선구조를 파괴하는 것이 있는데 이때는 꼬임이나 구부러짐이 생긴다.

또한 곁사슬이 서로 다른 전하(電荷)를 띠고 있으면 서로를 끌어당겨 이온결합을 형성하며 같은 전하를 띠고 있으면 서로 밀어낸다.

물에 녹지 않는 소수성(疏水性) 곁사슬은 단백질의 안쪽에 집합하고 물에 노출되는 바깥쪽 부분을 피하려 한다.

친수성(親水性) 곁사슬은 물분자와 쉽게 수소결합을 이루어 바깥쪽에 위치한다.

이황화물 다리는 공유결합의 일종으로 황(-s-)을 함유하는 아미노산인 2개의 시스테인 사이에 이루어진다.

이렇게 형성된 이황화물 다리(-s-s-)는 단백질 사슬의 고리모양구조를 안정화시킨다.

헤모글로빈과 같은 몇몇 단백질은 하나 이상의 단백질 소단위(폴리펩티드 사슬)로 이루어져 있다.

단백질 사슬의 이러한 공간적 구조를 4차 구조라 하며, 4차 구조는 3차 구조와 같은 종류의 힘에 의해 유지된다.

단백질을 분류하는 방법에는 몇 가지가 있는데 예를 들면 단순단백질과 복합단백질로 나누는 방법이다.

단순단백질은 아미노산만으로 이루어졌으며 복합단백질은 아미노산뿐 아니라 비(非)아미노산 보결분자단(補缺分子團)도 포함하고 있다.

보결분자단에는 탄수화물·지질(脂質)·핵산·금속·색소 등과 몇몇 비단백질 분자와 이온 등이 속한다.

이런 여러 가지 물질의 대부분은 비타민이나 금속(미량 원소)이며, 미량이지만 음식으로 섭취해야 한다.

헤모글로빈은 복합단백질 중에서 가장 잘 알려진 것으로 분자 1개가 4개의 보결분자단을 가지고 있으며 각 분자단은 철과 포르피린 색소로 이루어져 있다.

이 보결분자단은 헤모글로빈이 산소를 운반하는 데 중요한 작용을 한다.

단백질은 기능에 따라 분류할 수도 있는데 구조 단백질과 생물학적 활성 단백질의 2개의 범주로 나눌 수 있다.

이 분류방법의 단점은 어떤 단백질은 구조적인 요소와 생물학적 활성 요소를 모두 동시에 갖고 있다는 점이다.

대부분의 구조단백질은 가늘고 긴 실과 같은 사슬로 구성된 섬유질이다.

동물의 중요한 구조단백질로는 뼈·힘줄·인대·피부를 구성하는 콜라겐과 머리카락·손톱·발톱·깃털 등을 이루는 케라틴 등이 있다.

생물학적 활성이 있는 단백질은 대부분 구형인데 이들의 활성은 단백질의 3차구조와 직접 관계가 있다.

생물학적 활성이 있는 물질을 대표하는 것으로는 생명체에서 일어나는 화학반응을 촉매하는 효소, 신체 내 다른 부위로 화학적인 신호를 전달하는 단백질호르몬, 신체 각 부위에 물질을 전달하는 물질수송단백질, 미생물이나 외부 물질로부터 몸을 방어하는 면역글로불린(抗體) 등이 있다.

모든 단백질의 아미노산 순서는 DNA의 뉴클레오티드 염기서열에 의해 결정되는데, 특정 단백질이 필요할 때는 그 단백질의 유전암호를 가진 DNA를 상보적 RNA로 전사(轉寫)하며 이 RNA는 단백질 합성의 주형(鑄型)으로 작용한다.

3개의 뉴클레오티드가 하나의 아미노산을 결정하고 이 아미노산은 RNA에 담겨진 유전정보에 의해 순서대로 연결된다.

겸형적혈구빈혈증(鎌形赤血球貧血症)과 같은 병은 단백질을 구성하고 있는 아미노산 중 하나가 다른 아미노산으로 바뀌었을 때 생긴다.

본문에서는 단백질의 특성, 구조, 기능, 종류, 분류, 대사, 기능에 대해서 논의하기로 한다.

본론
1. 단백질의 특성
단백질은 탄소, 수소, 질소로 이루어져 있으며 그 외 인, 철, 황 등을 함유한 것도 있다. 체내의 단백질은 수분 다음으로 많은 부분을 차지하며 약 16%가 함유되어 있다.

식품에 들어 있는 단백질함량은 식품의 종류에 따라 다양하다. 또한 단백질의 종류에 따라서도 질소함량은 다양하다.

오스번(Osborn)의 실험에 의한 단백질의 원소조성은 탄소가 51∼55%이며, 수소는 약 7%, 산소는 20∼23%이고, 질소는 15.5∼18.7%이고, 유황은 0.4∼1.7%이다.

단백질에 들어있는 질소의 함량은 평균 16%로서, 단백질을 분해하여 얻어지는 질소량에 6.25의 질소계수를 곱하면 단백질의 양을 산정할 수 있다.

이것을 粗蛋白質(crude protein)이라 부른다.

단백질은 아미노산이 결합된 분자량이 큰 물질이다.

일상식품에는 22가지의 아미노산이 발견되고 있으며 수천 수백개가 결합되어 단백질을 이룬다.

이때 아미노산의 결합은 펩티드결합에 의해서 이루어진다.

2. 단백질의 구조
1) α나선구조
생물체에서 발견되는 대부분의 단백질은 20가지의 아미노산으로 구성되어 있으며 각 아미노산은 여러 번 반복되면서 정해진 순서대로 1줄로 연결되어 있다.

각 종류의 단백질은 독특한 아미노산 서열을 가지며 이런 순서를 1차 구조라 하고 이것이 단백질의 구조와 기능을 결정한다.

아미노산의 상호작용을 통해 단백질 사슬은 특징적인 2차 구조를 이루며 어떤 경우는 3차 구조를 만들기도 한다.

2차 구조는 아미노산을 서로 연결하는 펩티드 결합의 각도에 의해 결정되며, 이런 결합각도는 한 아미노산의 질소원자와 다른 아미노산의 산소원자 사이에서 수소결합에 의해 만들어지는데 일반적으로 이런 수소결합은 나선형의 2차 구조(밧줄이 관 둘레를 감고 있는 것과 같은 구조)를 형성한다.

2) 구형단백질 구조
3차 구조는 단백질 사슬이 구부러지고 접혀짐으로써 형성되며, 정도의 차이는 있지만 구형단백질(球形蛋白質)을 형성한다.

3차 구조는 아미노산의 곁사슬에 의해 결정된다.

곁사슬 중에는 너무 커서 단백질 사슬의 정상적인 2차 나선구조를 파괴하는 것이 있는데 이때는 꼬임이나 구부러짐이 생긴다.

또한 곁사슬이 서로 다른 전하(電荷)를 띠고 있으면 서로를 끌어당겨 이온결합을 형성하며 같은 전하를 띠고 있으면 서로 밀어낸다.

물에 녹지 않는 소수성(疏水性) 곁사슬은 단백질의 안쪽에 집합하고 물에 노출되는 바깥쪽 부분을 피하려 한다.

친수성(親水性) 곁사슬은 물분자와 쉽게 수소결합을 이루어 바깥쪽에 위치한다.

이황화물 다리는 공유결합의 일종으로 황(-s-)을 함유하는 아미노산인 2개의 시스테인 사이에 이루어진다.

이렇게 형성된 이황화물 다리(-s-s-)는 단백질 사슬의 고리모양구조를 안정화시킨다.

헤모글로빈과 같은 몇몇 단백질은 하나 이상의 단백질 소단위(폴리펩티드 사슬)로 이루어져 있다.

단백질 사슬의 이러한 공간적 구조를 4차 구조라 하며, 4차 구조는 3차 구조와 같은 종류의 힘에 의해 유지된다.

단백질을 분류하는 방법에는 몇 가지가 있는데 예를 들면 단순단백질과 복합단백질로 나누는 방법이다.

단순단백질은 아미노산만으로 이루어졌으며 복합단백질은 아미노산뿐 아니라 비(非)아미노산 보결분자단(補缺分子團)도 포함하고 있다.

보결분자단에는 탄수화물·지질(脂質)·핵산·금속·색소 등과 몇몇 비단백질 분자와 이온 등이 속한다.

이런 여러 가지 물질의 대부분은 비타민이나 금속(미량 원소)이며, 미량이지만 음식으로 섭취해야 한다.

헤모글로빈은 복합단백질 중에서 가장 잘 알려진 것으로 분자 1개가 4개의 보결분자단을 가지고 있으며 각 분자단은 철과 포르피린 색소로 이루어져 있다.

이 보결분자단은 헤모글로빈이 산소를 운반하는 데 중요한 작용을 한다.

단백질의 유형	기능
구조 단백질(structual proteins)	• 세포막에 세공(pores)과 수용체를 형성 • 케라틴 - 피부와 모발의 일부 • 콜라겐 - 건과 인대의 일부
호르몬(hormones)	• 인슐린 - 세포가 포도당을 수용하게 함 : 혈액 내 당 수치를 낮춤 • 성장 호로몬 - 단백질 합성과 세포분열을 증가시킴
헤모글로빈(hemoglobin)	• 적혈구가 산소를 운반하게 함
마이오글로빈(myoglobin)	• 근육 세포 내에 산소를 저장
항체(antibodies)	• 림프구(백혈구)에 의해 생성됨: 파괴시키기 위해 병원체 에 표식자를 붙임
미오신과 액틴(myosin and actin)	• 근육 구조와 수축
효소(enzymes)	• 반응을 촉매

3단백질의 기능

4. 단백질의 종류
1) 필수 아미노산의 종류
가. 트립토판. Tryptophan (Essential Amino Acid)

① 천연 이완제로 정상적인 수면을 유도함으로써 불면증을 완화하도록 돕는다.

② 편두통의 치료에 도움을 준다.

③ 면역계에 도움을 준다.

④ 동맥과 심장의 경련 위험을 감소시키도록 돕는다.

⑤ 콜레스테롤 수준을 감소시키는데 Lysine과 함께 작용한다.

나. 라이신.Lysine (Essential Amino Acid)

① 적절한 칼슘 섭취를 보증한다.

② collagen (연골과 결체조직을 구성하는) 형성을 돕는다.

③ 항체, 호르몬, 효소 생산을 도와준다.

④ 최근의 연구들에 의하면 Lysine은 바이러스 성장을 감소시키는 영양소의 균형을 개선       함으로써 herpes에 효과적일 수도 있을 것임을 제시한다.

⑤ 결핍되면 피로감, 무력증, 흥분, 눈의 충혈, 성장지연, 탈모, 빈혈, 생식문제를 초래할       수 있다.

다. 메티오닌.Methionine (Essential Amino Acid)

① 모발, 피부 및 손톱의 이상을 예방하는 황(sulfur)의 주요 공급원이다

② 간에서 lecithin 생산을 증가시킴으로써 콜레스테롤 수준을 낮추도록 돕는다.

③ 간의 지방을 감소식키며 신장을 보호한다.

④ 중금속에 대한 천연 chelating agent이다

⑤ 암모니아 형성을 조절하여 방광 자극을 감소시키는 암모니아가 없는 소변을 만든다.

⑥ 모낭(hair follicles)에 영향을 주어 머리카락 성장을 촉진한다.

라. 페닐알라딘.Phenylalaine (Essential Amino Acid)

① 뇌에 의해 이용되어 norepinephrine을 생산하도록 하는데, 이 norepinephrine은 신경       세포와 뇌 사이에서 신호를 전달하는 화학물질이다

② 깨어서 경계하는 것을 유지한다.

③ 공복시 통증을 감소시킨다.

④ 항울제(antidepressant)로 작용하며 기억력을 개선하도록 돕는다.

마. 트레오닌.Threonine (Essential Amino Acid)

① Collagen, Elastin 및 enamel 단백질의 주요 구성요소이다.

② 간에 지방이 축적되는 것을 막도록 돕는다.

③ 소화관과 장관 기능이 보다 원활하게끔 돕는다.

④ 신진대사와 동화작용을 돕는다.

바. 발린.Valine .(Essential Amino Acid)

① 정신적 활력을 촉진 시킨다.

② 근육의 공동작업과 평온한 정신상태를 유지 시킨다.

사. 루신&이소루신. Leucine & Isoleucine (Essential Amino Acid)

① 이것들은 신체 내에서 다른 필수 생화학적 성분들의 제조를 위한 원료를 제공한다.

② 제조된 성분들 일부는 상부 뇌에 대한 흥분제와 같은 에너지 생산을 위해 이용되어 더       욱 민첩하도록 돕는다

아. 아르기닌.Arginine (Non-Essential Amino Acid)

① 연구들에 의하면 세균, 바이러스 및 종양세포에 대한 면역반응을 개선시킨다.

② 상처 치료 및 간의 재생을 촉진 시킨다.

③ 성장호르몬의 분비를 유도한다.

④ 최적의 근육 성장 및 조직 수리에 필수적인 것으로 작용한다.

※ 어린이에게만 필수인 아미노산-히스티딘, 아르기닌
2) 불필수 아미노산의 종류
가. 티로신.Tyrosine (Non-Essential Amino Acid)

① 신경 충격을 뇌로 전달한다

② 기억력을 개선한다.

③ 정신적 경계를 증가시킨다.

④ 갑상선, 부신 및 뇌하수체의 건강한 작용을 촉진한다.

나. 글리신.Glycine (Non-Essential Amino Acid)

① 에너지를 필요로 하는 세포 만드는 과정에서 산소의 방출을 유발하도록 돕는다.

② 강력한 면역계에 반응하는 호르몬의 제조에 중요하다.

다. 서린.Serine (Non-Essential Amino Acid)

① 간과 근육에 의한 당의 저장 원천

② 항체를 제공함으로써 면역계를 튼튼히 하도록 돕는다.

③ 신경섬유 주위의 지방산 덮개를 합성한다

라. 글루타민산.Glutamic acid (Non-Essential Amino Acid)

① 정신적인 역량을 개선함으로써 천연 “brain food”로서 고려된다

② 궤양 치료가 빨라질 수 있도록 돕는다

③ 알코올중독, 정신분열증, 설탕갈망을 조절하는 것을 돕는다.

마. 아스파라틴.Aspartic acid (Non-Essential Amino Acid)

① 신체로부터 해로운 암모니아의 제거를 돕는다

② 암모니아가 순환계에 들어오면 중추신경계에 손상을 줄 수 있는 고도로 독성 물질로        작용한다

③ 최근의 연구들에 의하면 aspartic acid는 피로에 대한 저항성을 증가시키며 지구력을       증가시킬 수도 있을지 모른다고 한다.

바. 시스테인.Cystine (Non-Essential Amino Acid)

① 항산화제로서 기능하며 방사선과 공해에 대한 방어에 있어서 신체를 강력하게 돕는다

② 노화 과정을 늦추고 유리기를 불활성화 하고 독소를 중화하는 것을 도울 수 있다

③ 단백질 합성을 돕고 세포의 변경을 제출한다

④ 이것은 화상과 외과적 수술로부터 회복시 도움을 주는 피부의 형성을 위해 필요하다

⑤ 털과 피부는 10-14%의 cystine으로 구성되어 있다

사. 히스티딘.Histidine (Non-Essential Amino Acid)

① Hemoglobin에서 대량 발견된다

② 류마티스 관절염, 알러지 질병, 궤양 및 빈혈을 치료하는데 이용되어 왔다

아. 프롤린.Proline (Non-Essential Amino Acid)

① 관절과 힘줄의 더 나은 기능을 위해 극단적일 정도로 상당히 중요하다.

② 또한 심장 근육을 유지하고 강화시키도록 돕는다.

자. 알라닌.Alanine (Non-Essential Amino Acid)

① 근육조직, 뇌 및 중추신경계를 위한 에너지의 중요 원천이다

② 항체를 생산함으로써 면역계를 강화한다.

③ 당과 유기산들의 대사를 돕는다.

5. 단백질의 분류
1) 단백질의 구조에 의한 분류

단백질구조에 의한 분류는 단백질부분에 비 단백요소가 결합되어 있는가에 근거한 것으     로   서 단순단백질, 복합단백질, 유도단백질로 이루어진다.

(1) 단순단백질(simple protein)

단순단백질은 가수분해에 의하여 단순히 아미노산과 그 유도체를 생성한다.

이에 속하는 것은 다음과 같은 것이 있다.

①알부민(albumin): 달걀, 혈청의 알부민, 밀의 류코신(leucosin), 완두콩의 레구멜린          (legumelin) 등이 있다.

② 글로불린(globulin): 근육과 혈청의 글로불린, 대두의 글리신(glycine), 완두콩의 레구민      (legumin), 감자의 튜버린(tuberin), 땅콩의 아라킨(arachin)등이 있다.

③ 글루텔린(glutelin): 밀의 글루테닌(glutenin), 쌀의 오리자닌(oryzanine)등이 있다.

④ 프롤라민(prlamine): 밀의 글리아딘(gliadin), 옥수수의 제인(zein), 보리의 호르데인          (hordein) 등이 있다.

⑤ 알부미노이드(albuminoid): 뼈의 콜라겐(collagen), 모발의 케라틴(keratin) 등이 있다.

⑥ 히스톤(histone): 혈액의 글로빈(globin), 흉선의 히스톤(histone) 등이 있다.

⑦ 프로타민(protamin): 연어 정액 중의 살민(salmin), 정어리 저액중의 클루페인               (clupeine) 등이 있다.

(2) 복합단백질(conjugate protein)

복합단백질은 단순단백질과 단백질 이외의 물질이 결합된 것으로서 가수분해에 의해서      아미노산과 그 외의 물질을 생성한다.

그 종류에는 다음과 같은 것이 있다.

① 핵단백질(nucleoprotein)

핵산과 단백질이 결합되어 있는 단백질로 세포핵의 주성분으로 중요하다.

흉선에 있는 뉴클레오히스톤과 어류 정액의 뉴클레오프로타민 등이 있다.

핵산부분에는 RNA(ribonucleic acid)와 DNA(deoxy-ribonucleic acid)가 있다.

핵산과 결합된 단백질은 체내의 단백질합성에 중요한 역할을 하고 있다.

② 당단백질(glycoprotein 또는 mucoprotein)

이미 탄수화물에서 언급되었듯이 당질 또는 그 유도체와 단백질이 결합된 것이다.

여기에는 혈청의 세로그리코시드, 세로뮤코시드, 정액다당류 등이 있다.

③ 인단백질(phosphoprotein)

핵산 및 레시틴 이외의 인을 함유하는 물질과 단백질이 결합된 것이다.

우유의 카세인과 난황의 오보비텔린 등이 있다.

④ 지단백질(lipoprotein)

지단백은 혈청 중에 함유되어 있는 킬로미크론, LDL, VLDL과 HDL이 대표적이다.

그 외에 혈액응고에 작용하는 트롬보플라스틴이 있다.

식품 중 난황에는 리보비텔린과 리보비텔리닌이 있다.

⑤ 색소단백질(chromo proten)

색소성분과 결합된 복합단백질로서 혈액 중의 헤모글로빈이 대표적인 것이다.

이것은 헴과 글로빈 단백질이 결합된 것으로서, 체내의 산화-환원에 중요한 역할을 하      며, 호흡효소도 이것과 같은 종류의 것이다.

색소성분으로는 헴과 플라빈 등이 있으며, 이들은 각각 헤모글로빈과 플라보프로테인이      라 한다.

이들은 체내에서 중요한 생리작용을 한다.

헤모프로테인으로는 헤모글로빈, 미오글로빈이 있고, 체조직 일반에는 카탈라제나 퍼옥      시다아제 등의 산화효소가 있다.

플라보프로테인으로는 FAD, NAD 등이 있다.

색소성분 중에 특히 금속이 들어 있으면, 금속단백질(metalloprotein)이라고 부른다.

철, 구리, 아연 등과 단백질이 결합된 것이 있으며, 철단백질인 페리틴, 구리단백질로는      헤모시아딘으로 연체동물의 혈액에 해당한다.

아연단백질로는 인슐린(췌장호르몬)이 있다. 클로로필르로테인은 마그네슘을 함유한 금      속단백질 중의 하나이다.

(3) 유도단백질(derived protein)

천연상태의 단백질이 산, 알칼리, 효소의 작용이나 가열 등에 의하여 변성된 것으로서,       단순단백질 또는 복합단백질이 물리적·화학적으로 약간 변화된 것을 이른다.

① 변성단백질(1차 유도단백질)

변성단백질에는 프로티안, 메타프로테인과 응고단백질이 있다. Collagen을 물에 끓여만      든 gelatin이나, 카세인이 응고된 프로티안과 응고된 혈액의 피브린(fibrin) 등이 있다.

메타프로테인(metaprotein) 에는 알부민이나 글로불린이 묽은산이나 알칼리로 변성된       것이 있다.

응고단백질은 열, 알코올 등의 작용에 의하여 응고된 것으로 물에 대한 용해도가 저하된다.

② 분해단백질(2차 유도단백질)

위의 변성단백질들이 더욱 가수분해되어 생성되는 프로티오스(proteose), 펩톤             (peptone), 펩티드(peptide) 등이 여기에 속한다.

2) 영양적 분류

식품 단백질내에 함유된 아미노산의 양과 종류에 의해 분류가되여, 오스번(Osborne)과     멘델(Mendel)의 동물성장실험을 근거로하여 단백질의 질의 분류로 쓰이고 있다.

이러한 분류는 단백질의 질적평가에 주로 이용된다.

(1) 완전단백질(complete protein)

이 단백질은 정상적 성장을 돕고 체중을 증가시키게 하며 생리적 기능을 돕는다.

단백질내에 필수아미노산이 적합한 비율로 함유하고 있기 때문이다.

보편적으로 필수아미노산이 ⅓, 불필수아미노산이 ⅔의 비율로 함유되어 있다.             Tryptophane과 lysine이 부족한 gelatin을 제외한 대부분의 동물성단백질이 여기에 속     한다.

우유의 카세인과 락트알부민, 달걀의 오브알부민, 대두의 그리시닌, 보리의 에데스틴과       밀의 글루테인과 글루텔린이다.

(2) 부분적 불완전단백질(partially incomplete protein)

이 단백질은 성장을 돕지는 못하나 체중을 유지시킨다.

필수아미노산이 전부 포함되어 있으나 함량이 필요량을 충족시키지 못하는 단백질이        다.

이 단백질에는 밀의 글리아딘과 보리의 호르데인, 연맥의 프로라민이 속하여 lysine의       함량이 부족하다.

(3) 불완전단백질(incomplete protein)

이것만을 단백질 급원으로 섭취하였을 때는 성장이 지연되고 체중이 감소하여 장기간       계속되면 사망한다.

하나 이상의 필수아미노산이 결여되어 있어서 체단백질의 합성이 필요한 아미노산을        충당하지 못하는 이것에 속하는 단백질은 젤라틴과 옥수수의 제인이 있다.

그러나 불완전 단백질에 다른 단백질을 보충해 줌으로써 단백질의 이중효과를 높일 수       있다.

6. 단백질의 대사
1) 아미노산의 분해

포유동물의 소화관에서 단백질 가수분해효소는 섭취된 단백질은 완전히 가수분해시켜 유     리아미노산으로 전환시킨 다음 아미노산분해가 주로 일어나는 간으로 운반하기 위해 혈     액으로 흡수된다.

한편으로 체내에서 단백질의 동적 평형(dynamic balance)을 유지하기 위해 합성과 분해     가 계속적으로 일어난다.

생명체의 모든 체세포는 새로운 단백질을 합성해야하며 이는 섭취된 단백질이 분해하여     형성한 아미노산을 이용한다.

체조직을 위해 필요한 모든 아미노산이 양적으로 그리고 질적으로 amino acid pool에      충분히 존재하지 않으면 체조직 합성이 이루어지지 못하고 amino acid pool에 있는        amino acid는 탈아미노화(deamination) 되어 energy원으로 사용된다.

이 때 동화작용이 이루어지기 위해서는 열량이 충분히 존재해야 한다.

다음에 단백질대사의 총괄적인 체계를 중심으로 설명하고자 한다.

(1) 트랜스아미네이션(transmination)

대부분 천연에 존재하는 아미노산(L-amino acid)의 아미노기들은 트랜스 아미네이션(하     나의 아미노산의 아미노기가 효소의 작용에 의해 아미노기가 제거되어 다른 물질로 이전     되는 반응)의 과정을 거쳐 α-케토글루타레이트(ketoglutarate)로 되며 이때 글루타메이     트 디히드로기나아제(glutamate dehydrogenase)란 효소의 산화적인 아미노기 제거과정     이 필요하다.

(2) 아미노산 산화의 경로

대체로 L-아미노산이 TCA회로에 들어가는 다섯 가지 관문은 다음과 같다.

① 아세틸 CoA

② α-케토글루타레이트

③ 숙시네이트(succinate)

④ 푸마레이트(fumarate)

⑤ 옥살로아세테이트(oxaloacetate) 등이다.

아미노산분해에 관여하는 여러 효소들의 유전적인 결핍현상은 심각한 병리학적인 문제       를 일으킨다.

(3) 질소 배설물의 형성

아미노산의 분해에 의해 형성되는 암모니아(NH3)는 고등동물에서 대개 세 가지 형태로      배설된다. 요소, 암모니아(ammonia) 및 요산(uric acid)이다.

대부분의 지상에 사는 척추동물들은 아미노산의 분해로 생성된 질소를 요소의 형태로       배설하며, 물속에 사는 동물(어류)들은 암모니아형태로, 조류와 파충류들은 수분 흡수가      제한되어 반고체형태인 요산으로 배설한다.

(4) 유레아사이클(urea cycle)

인간을 포함하여 요소로 배설하는 동물들은 간에서 요소를 형성하기 위한 우레아사이클      과정이 일어난다.

아미노산의 분해로 형성된 암모니아는 지상에 사는 포유동물들에게는 상당히 독성이 강      해서 독성이 없는 화합물인 요소로 전환 배설하는 능력을 갖게 되었다.

이에 비해 어류들은 주위의 환경인 물에다 암모니아형태로 쉽게 배설시킬 수 있다.

인체대사 실험에서 실험대상에게 고단백, 저단백 식이를 주거나 기아상태 때의 요 중       질소원의 함량변화를 측정하여 보면 고단백식이 때 총질소 배설량이 저단백식이 때보다      현저히 높으며, 이는 대부분이 요소로부터 유래한 질소인 것이 밝혀졌다.

2) 단백질합성(protein synthesis)
자연계에 있는 단백질은 많은 아미노산으로 구성된 고분자화합물이며, 이들 아미노산의     종류와 조합 순서, 형식에 따라 무수히 다른 단백질을 만들 수 있다.

1962년 Watson과 Crick은 단백질합성에 일정한 패턴이 존재함을 발표하였다.

단백질합성에서 아미노산의 종류와 배합순서를 나타내는 유전정보는 DNA의 코드에 따     라서 전달된다.

실제 단백질의 합성장소는 세포내의 리보솜으로서 정보전달물질인 DNA에서 명시된 단     백질을 합성되도록 한다.

단백질의 합성은 다음과 같이 이루어진다고 가상한다.

(1) 단백질 합성과정

① DNA에서 세 개의 염기로 된 코드그룹들이 각 아미노산을 합성하는 신호이다. 핵내의      각 DNA는 고유한 특유의 유전정보를 가지고 있다.

② mRNA(메신저 RNA)는 핵 속 DNA에서 이 유전정보를 전달받아 유전정보를 단백질 합      성이 일어나는 세포질로 운반한다.

③ mRNA는 리보솜에 부착하여 tRNA(트란스퍼 RNA)가 가지고 온 아미노산을 유전정보에     따라 일렬로 연결한다.

그리하여 단백질이 합성된다.

이것을 그림으로 나타내면 다음과 같다. 세 개의 유전정보가 한 개의 아미노산을 형성한     유전정보의 순서는 mRNA에 의한다.

3개의 유전정보에 의해서 하나의 아미노산을 지정하는 것이다.

아미노산이 연결되어 단백질이 합성된다.

영양분으로서 아미노산과 단백질 섭취가 중요하다.

즉 필수와 비필수 아미노산들 모두가 충분히 공급되어야만 단백질합성이 가능하다.

아미노산은 단백질 대사가 일어나는 간으로부터 유래되어 세포와 조직에서 필요로 하는     특별한 단백질을 형성하기 위해 인체의 각 부분으로 이동된다.

필수아미노산뿐만 아니라 비필수 아미노산도 많은 단백질을 합성하기 위해 꼭 필요하다.

단백질합성에 필요한 모든 종류의 필수아미노산은 반드시 각 조직에 공급되어져야 한다.

만일에 필수아미노산이 부족되면 단백질합성은 일어나지 않는다.

특별한 단백질합성에 필요한 비필수 아미노산은 혈액으로부터 세포에 직접 공급되어지기     도 한다.

특수한 비필수 아미노산이 혈액으로부터 즉각적으로 이용되지 못한다 하더라도 세포에서     합성이 가능하다.

이러한 비필수 아미노산의 형성은 트랜스아미네이션 과정과 더불어 수반된다.

가장 간단한 형태는 한 아미노산의 아미노기를 적당한 비질소화합물에 이동시켜 어떤 다     른 아미노산을 형성한다.

피리독신(또는 비타민 B6)은 트랜스아미네이션 반응을 돕는 비타민이다.

(2) 1일 단백질 합성량

체내 총 단백질이 합성되는 양을 살펴보자.

체중 ㎏당 합성되는 양은 연령이 어릴수록 많다.

10∼20개월의 영아는 체중 ㎏당 6.9g이 합성되며 젊은 성인은 3g, 노인은 1.9g 정도 합    성된다.

1일 총 단백질 합성량은 역시 나이가 증가됨에 따라 많아지다가 노인기에는 감소한다.

성인의 1일 총합성량은 213g, 영아는 62.1g인 데 반하여 노인기에는 106.4g이다.

그러나 1일 단백질섭취 g당 단백질 합성량은 거의 비슷한 수준이다.

영아와 성인은 5.2∼5.3g이고 노인기에는 4.5g으로 약간 적다.

단백질공급이 극도로 감소되면 단백질 합성량도 감소될 것이다.

단백질대사에서 1일간에 체내 총 단백질 이용량은 식이에서 섭취하는 양보다 훨씬 많은    양이다.

체중이 70㎏인 성인의 1일 체내 단백질합성 및 아미노산 이용량과 식이단백질의 대사내    용을 요약하면 아래의 그림과 같다.

1일 단백질섭취량이 약 100g일 때 장관으로 들어가는 단백질은 식이단백질 100g 외에     소화액과 위 및 장으로 분비되는 단백질이 약 70g 정도가 된다.

그러므로 소장에서 흡수되어야 하는 단백질 양은 170g이 된다.

이 중 160g 정도가 흡수되고 약 10g은 흡수되지 않은 채로 대변으로 배설된다.

그리고 실험에 의하면 성인 체내에서는 매일 약 300g 정도의 단백질이 합성된다.

100g의 단백질을 섭취하고 300g 정도의 단백질이 합성되는 것으로 볼 때 단백질대사에    서 많은 양의 아미노산이 체내에서 다시 이용됨을 알 수 있다.

매일 체내에서 재이용되는 단백질 급원들은 장관, 근육, 혈장과 백혈구세포와 헤모글로빈    등으로 알려졌다.

유리아미노산의 총량은 약 70g 정도이며 이것은 주로 비 필수 아미노산으로 되어 있다.

이렇게 각 요소들의 대사된 단백질 중 일부는 소변으로 약 80g 정도 배설되며 2g 정도의    단백질이 피부를 통하여 배설된다.

단백질섭취량이 감소하면 따라서 체내로 흡수되는 양이 감소되며 요 중 배설량도 감소된    다.

그러나 체내의 합성되는 단백질량이 워낙 많으므로 갑작스런 단백질섭취량의 감소에도 체    단백질대사는 정상적으로 유지된다.

이러한 변화는 요 중 배설량의 감소로 어느 정도 균형을 유지하도록 되어 있다.

그러나 기간이 길어지면 점차로 단백질대사량이 감소되고 단백질 합성량도 감소되어 체조    직의 소모가 나타난다.

7. 단백질의 기능

단백질은 신체의 대사와 구조형성에 매우 중요한 역할을 한다.

섭취한 단백질이 체내에서 효과적으로 이용되기 위해서는 기본적으로 에너지의 공급량이    충분해야 한다.

단백질의 기능은 생리작용을 중심으로 나누어 볼 수 있으며 아미노산의 체내 이용과정으    로도 말할 수 있다.

단백질의 체내 작용을 구성성분으로서의 작용과 에너지원, 체액의 조절제로서의 역할을     들 수 있다.

1) 생명 현상의 유지를 위한 조직세포의 생성과 보수

인체를 구성하는 단위인 세포의 원형질은 그 주성분이 단백질이다.

음식으로부터 흡수된 단백질은 소화되어 아미노산으로 분해되며, 이들 아미노산은 각 조    직으로 운반되어 시시각각으로 새로운 조직을 구성한다.

세포는 그 수명을 다하고 나면 분해되어 배설되므로 새로운 세포가 다시 합성되어 보충해    주어야 한다.

성장기 아동들은 성장이 계속되어야 하므로 많은 양의 단백질을 필요로 하는데 비하여,     성인의 경우는 노쇠하여 분해된 조직을 보수하는 데만 단백질이 사용되므로 단백질필요량    은 크지 않다.

그러나 성인도 새로운 조직을 형성해야 할 특수 상황하에서는 단백질필요량이 증가한다.

임신, 수유, 폐결핵과 같은 소모성 질환을 앓거나, 고열을 동반하는 전염성 질환, 화상, 수    술이나 심한 출혈이 있을 경우이다.

이러한 경우는 단백질필요량뿐만 아니라 에너지필요량도 증가된다.

2) 혈청 단백질의 형성

혈청에는 많은 양의 단백질이 함유되어 있다.

혈청단백질은 주로 알부민(albumin), 글로불린(globulin)과 피부리노겐(fibrinogen) 으로서    그 중 알부민과 피부리노겐의 전부와 글로불린의 80%는 간에서 만들어진다.

이러한 세 가지 혈청단백질의 각 체내작용은 각각 다르다.

3) 효소, 호르몬 및 글루타치온의 합성

단백질은 효소, 호르몬, 글루타치온(glutathione) 과 그 외 분비물의 합성을 위해서 사용    된다.

효소는 아포엔자임(apoenzyme) 부분에 조효소(coenzyme) 또는 보결분자단(prosthetic     group)이 결합되어 형성된다.

이 중 아포엔자임 부분은 모두 단백질이다.

4) 에너지의 발생

열량섭취량이 부족하거나 과다한 운동시에 에너지원이 부족하게 되면 단백질은 에너지원    으로 사용된다.

단백질 1g은 약 4㎉의 열량을 발생한다. 아미노산이 열량원으로 이용되기 위해서는 간에    서 탈아미노반응을 일으켜야 한다. 그

리하여 시트르산회로의 중간산물에 들어가 열량을 발생한다.

5) 체내 대사과정의 조절

단백질은 체내의 수분함량과 산·염기의 평형을 유지하도록 작용한다.

(1) 수분의 조절(체액의 균형유지)

혈관과 주변 세포간액 사이에 수분의 이동은 확산에 의한다.

수분의 이동이 일어나는 것은 모세혈관에서 혈압과 삼투압에 의해서 일어난다.

혈압이 삼투압보다 높으면 수분은 모세혈관에서 세포로 들어간다.

반대로 세포간질액에서 혈관 속으로 수분이 흘러들어 가기도 한다.

혈관의 세포막은 수분과 분자량이 적은 물질 즉 포도당 등과 같은 것이나 전해질들만       통과되며 혈청 단백질은 통과되지 않는다.

삼투압은 단백질 농도에 따라 다르다.

혈장 단백질(albumin, globulin)이 감소되면 삼투압이 낮아지고 수분이 세포 간질액으       로 들어가 부종(edema)이 나타난다.

단백질은 체내 수분함량을 조절하는 중요 요소이다.

이 외에도 전해질과 호르몬이 중요한 작용을 한다.

(2) 산과 알칼리의 평형(acid-base balance)

우리의 체액은 항상 약알칼리성인 pH 7.4 정도를 유지한다.

이것에 pH 0.2만 벗어나도 체내대사에 이상이 있음을 의미하며 이상증상이 나타난다.

우리 체내에서 탄수화물, 지방, 단백질의 연소로 인하여 다량의 산성 물질과 탄산이      생성된다.

이 같은 산성 물질을 중화하는 작용을 아미노산이나 단백질이 하게 된다.

혈액의 pH를 좁은 범위로 일정하게 유지시키는 화합물을 buffer(완충제)라 한다.

혈액내의 단백질과 아미노산의 아미노기(-NH2)가 산에 작용하여 중화시킨다.

특히 장기간의 기아상태나 당뇨병이 있을 때에 산이 많이 발생한다.

6) 신경자극 전달 체계형성

단백질은 중요한 신경의 자극전달 체계에 관여하고 있는데 이는 tryptophan, tyrosine과    glutamic acid가 신경전달물질(neurotransmitter) 또는 neurotransmitter의 전구체로서의    역할을 하고 있기 때문이다.

Tryptophan에 의해 유도되는 serotonine은 뇌조직에서 제조되며 신경자극 전달물질로서    수면작용을 증진시키는 물질로 알려져 있다.

참고문헌
<기초영양학> 김성로, 김미라, 남혜영, 이양순 공저 상광출판사 1978

<단백질 대사> 김해리, 최정희 서울대학교 출판부 2001